二十種氨基酸的英文名稱

二十種氨基酸的英文名稱如下：

①蛋氨酸的英文是DL-Methionine

②色氨酸的英文是Tryptophan（Trp，W）

③苯丙氨酸的英文是Phenylalanine

④脯氨酸的英文是proline

⑤異亮氨酸的英文是Isoleucine,Ile

⑥亮氨酸的英文是Leucine

⑦纈氨酸的英文是Valine

⑧丙氨酸的英文是Alanine;3-Aminopropanoic

⑨谷氨酰胺的英文是Glutamine(Gln）

⑩天門冬酰胺的英文是?L-Asparagine

?酪氨酸的英文是tyrosine

?半胱氨酸的英文是L(+)-Cysteine

?蘇氨酸的英文是L-Threonine

?絲氨酸的英文是Serine;β-hydroxyalanine

?甘氨酸的英文是Glycine

?谷氨酸的英文是glutamic acid

?天門冬氨酸的英文是Aspartic acid

?組氨酸的英文是histidine

?精氨酸的英文是L-ARGININE

?賴氨酸的英文是lysine

參考資料：百度百科-氨基酸

各種氨基酸的縮寫

丙氨酸（Ala）；纈氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；異亮氨酸（Ile）；脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）；絲氨酸（Ser）；蘇氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）。

擴(kuò)展資料：

氨基酸的作用：

要素的蛋白質(zhì)，它在食物營養(yǎng)中的作用是顯而易見的，但它在人體內(nèi)并不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子后被利用的。即它在人體的胃腸道內(nèi)并不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經(jīng)過多種消化酶的作用。

將高分子蛋白質(zhì)分解為低分子的多肽或氨基酸后，在小腸內(nèi)被吸收，沿著肝門靜脈進(jìn)入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內(nèi)進(jìn)行分解或合成蛋白質(zhì)；另一部分氨基酸繼續(xù)隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質(zhì)。

參考資料來源：百度百科—氨基酸

“氨基酸”的縮寫符號是什么？

1、Gly縮寫：G，甘氨酸 親水性，分子量：75.07

2、Ala縮寫：A，丙氨酸 疏水性，分子量：89.09

3、Val縮寫：V，纈氨酸 疏水性，分子量：117.15

4、Leu縮寫：L，亮氨酸 疏水性，分子量：131.17

5、Ile縮寫：I，異亮氨酸 疏水性，分子量：131.17

6、Phe縮寫：F，苯丙氨酸 疏水性，分子量：165.19

7、Trp縮寫：W，色氨酸 疏水性，分子量：204.23

8、Tyr縮寫：Y，酪氨酸 親水性，分子量：181.19

9、Asp縮寫：D，天冬氨酸 酸性，分子量：33.10

10、Asn縮寫：N，天冬酰胺 親水性，分子量：132.12

11、Glu縮寫：E，谷氨酸 酸性，分子量：147.13

12、Lys縮寫：K，賴氨酸 堿性，分子量：146.19

13、Gln縮寫：Q，谷氨酰胺 親水性，分子量：146.15

14、Met縮寫：M，甲硫氨酸 疏水性，分子量：149.21

15、Ser縮寫：S，絲氨酸 親水性，分子量：105.095.68

16、Thr縮寫：T，蘇氨酸 親水性，分子量：119.12

17、Cys縮寫：C，半胱氨酸 親水性，分子量：121.16

18、Pro縮寫：P，脯氨酸 疏水性，分子量：115.13

19、His縮寫：H，組氨酸 堿性，分子量：155.16

20、Arg縮寫：R，精氨酸 堿性，分子量：174.20

氨基酸的英文和縮寫分別是什么

氨基酸的英文縮寫為AA，氨基酸英文全稱為amino acid。

拓展資料

氨基酸(aminoacids)是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機(jī)化合物。構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的氨基連接在α-碳原子上，這種氨基酸稱α-氨基酸，α-氨基酸是肽和蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子，共有20種。除α-氨基酸外，細(xì)胞還含有其他氨基酸。

作為機(jī)體內(nèi)第一營養(yǎng)要素的蛋白質(zhì)，它在食物營養(yǎng)中的作用是顯而易見的，但它在人體內(nèi)并不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子后被利用的。即它在人體的胃腸道內(nèi)并不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經(jīng)過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質(zhì)分解為低分子的多肽或氨基酸后，在小腸內(nèi)被吸收，沿著肝門靜脈進(jìn)入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內(nèi)進(jìn)行分解或合成蛋白質(zhì)；另一部分氨基酸繼續(xù)隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質(zhì)。在正常情況下，氨基酸進(jìn)入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相當(dāng)恒定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質(zhì)后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暫時升高，經(jīng)過6～7小時后，含量又恢復(fù)正常。說明體內(nèi)氨基酸代謝處于動態(tài)平衡，以血液氨基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液氨基酸的重要調(diào)節(jié)器。因此，食物蛋白質(zhì)經(jīng)消化分解為氨基酸后被人體所吸收，抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質(zhì)。人體對蛋白質(zhì)的需要實際上是對氨基酸的需要。

20種必須氨基酸的英文縮寫是？

Gly——甘氨酸? ? ? ? ?Ala——丙氨酸? ? ? ? ? ? ?Val——纈氨酸? ? ? ? ? Leu——亮氨酸?

Ile——異亮氨酸? ? ? ?Phe——苯丙氨酸? ? ? ? Trp——色氨酸? ? ? ? ? Tyr——酪氨酸?

Asp——天冬氨酸? ? ? Asn——天冬酰胺? ? ? ? Glu——谷氨酸? ? ? ? ? Lys——賴氨酸?

Gln——谷氨酰胺? ? ? Met——甲硫氨酸? ? ? ? ?Ser——絲氨酸? ? ? ? ?Thr——蘇氨酸

Cys——半胱氨酸? ? ? ? Pro——脯氨酸? ? ? ? ? ?His——組氨酸? ? ? ? Arg——精氨酸?

氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團(tuán)。與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-…w-氨基酸，但經(jīng)蛋白質(zhì)水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十幾種，他們是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位。

擴(kuò)展資料：

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

1.氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在過氧化氫酶催化下，生成H2O和O2，解除對細(xì)胞的毒害。

2.非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴(yán)格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個氨基酸互相發(fā)生氧化還原反應(yīng)，生成有機(jī)酸、酮酸、氨；⑥脫酰胺基作用。

3.轉(zhuǎn)氨基作用。轉(zhuǎn)氨作用是氨基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉(zhuǎn)氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發(fā)生氨基轉(zhuǎn)移作用，結(jié)果是原來的氨基酸生成相應(yīng)的酮酸，而原來的酮酸生成相應(yīng)的氨基酸。

4.聯(lián)合脫氨基：單靠轉(zhuǎn)氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機(jī)體脫氨基的需要。機(jī)體借助聯(lián)合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：

1）以谷氨酸脫氫酶為中心的聯(lián)合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉(zhuǎn)到α-酮戊二酸上，生成相應(yīng)的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，并釋放出氨。2）通過嘌呤核苷酸循環(huán)的聯(lián)合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環(huán)的方式為主。

參考資料：百度百科-氨基酸