各種氨基酸的作用是什么 各種氨基酸的作用分別是什么
1、賴氨酸:促進大腦發育,是肝及膽的組成成分,能促進脂肪代謝,調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢,防止細胞退化;
2、色氨酸:促進胃液及胰液的產生;
3、苯丙氨酸:參與消除腎及膀胱功能的損耗;
4、蛋氨酸甲硫氨酸:參與組成血紅蛋白、組織與血清,有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能;
5、蘇氨酸:有轉變某些氨基酸達到平衡的功能;
6、異亮氨酸:參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝;腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺;
7、亮氨酸:作用平衡異亮氨酸;
8、纈氨酸:作用于黃體、乳腺及卵巢。
9、精氨酸:精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。
10、組氨酸:可作為生化試劑和藥劑,還可用于治療心臟病,貧血,風濕性關節炎等的藥物。
11、人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸,但通常不能滿足正常的需要,因此,又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸,在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸.人體對必需氨基酸的需要量隨著年齡的增加而下降,成人比嬰兒顯著下降。
12、非必需氨基酸(nonessentialamino acid):指人或其它脊椎動物自己能由簡單的前體合成,不需要從食物中獲得的氨基酸.例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
各種氨基酸的作用是什么?
1、必需氨基酸(essential amino acid):指人體(或其它脊椎動物)不能合成或合成速度遠不適應機體的需要,必需由食物蛋白供給,這些氨基酸稱為必需氨基酸.成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%~37%.共有8種其作用分別是:
賴氨酸:促進大腦發育,是肝及膽的組成成分,能促進脂肪代謝,調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢,防止細胞退化;
色氨酸:促進胃液及胰液的產生;
苯丙氨酸:參與消除腎及膀胱功能的損耗;
蛋氨酸(甲硫氨酸):參與組成血紅蛋白、組織與血清,有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能;
蘇氨酸:有轉變某些氨基酸達到平衡的功能;
異亮氨酸:參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝;腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺;
亮氨酸:作用平衡異亮氨酸;
纈氨酸:作用于黃體、乳腺及卵巢.
2、半必需氨基酸和條件必需氨基酸:
精氨酸:精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑(明諾芬)是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物.
組氨酸:可作為生化試劑和藥劑,還可用于治療心臟病,貧血,風濕性關節炎等的藥物.
人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸,但通常不能滿足正常的需要,因此,又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸,在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸.人體對必需氨基酸的需要量隨著年齡的增加而下降,成人比嬰兒顯著下降.(近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需氨基酸)
3、非必需氨基酸(nonessentialamino acid):指人(或其它脊椎動物)自己能由簡單的前體合成,不需要從食物中獲得的氨基酸.例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸.[
希望有所幫助
氨基酸共有幾種?
共有20種:
色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、半胱氨酸、絲氨酸、甘氨酸 、酪氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺 、丙氨酸、精氨酸、組氨酸、脯氨酸
部分介紹:
1、賴氨酸:促進大腦發育,是肝及膽的組成成分,能促進脂肪代謝,調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢,防止細胞退化;
2、蛋氨酸(甲硫氨酸):參與組成血紅蛋白、組織與血清,有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能;
3、異亮氨酸:參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝;腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺;
4、精氨酸:精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑(明諾芬)是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。
5、組氨酸:可作為生化試劑和藥劑,還可用于治療心臟病,貧血,風濕性關節炎等的藥物。
擴展資料
氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后的化合物,氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。與羥基酸類似,氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-,β-,γ-…w-氨基酸,但經蛋白質水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸,而且僅有二十幾種,他們是構成蛋白質的基本單位。
氨基酸是生物學上重要的有機化合物,它是由氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能團組成的,以及一個側鏈連到每一個氨基酸。氨基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態,使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物體內重要的活性分子,包括催化新陳代謝的酶(又稱“酵素”)。
人體能消化吸收以及利用的氨基酸只有20種。其中有9種氨基酸(嬰兒為10種)是成人體內不能合成或合成速度不能滿足機體的需要,必須從膳食補充的氨基酸稱為必需氨基酸(EAA),即亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸、組氨酸,精氨酸為小兒生長發育期間的必需氨基酸,胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸為早產兒所必需。
參考資料:百度百科-氨基酸
簡述氨基酸的分類
氨基酸是一類有機化合物,是含有氨基的羧酸。氨基酸是組成蛋白質的基本單位,生物體內的各種蛋白質是由20種基本氨基酸構成的。這20種氨基酸中,除甘氨酸外均為L-α-氨基酸(其中脯氨酸是一種L-α-亞氨基酸)。
20種蛋白質氨基酸在結構上的差別取決于側鏈基團R的不同。
氨基酸的通式
通常根據R基團的化學結構或性質將20種氨基酸進行分類。
根據側鏈基團極性分:
非極性氨基酸(疏水氨基酸),共8種:
丙氨酸(Ala)、纈氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、異亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、蛋氨酸(Met)。
極性氨基酸(親水氨基酸):
極性不帶電荷,共7種:甘氨酸(Gly)、絲氨酸(Ser)、蘇氨酸(Thr)、半胱氨酸(Cys)、酪氨酸(Tyr)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)。
極性帶正電荷的氨基酸(堿性氨基酸),共3種:賴氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、組氨酸(His)。
極性帶負電荷的氨基酸(酸性氨基酸) ,共2種:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。
還可以按照氨基酸的化學結構分類。
脂肪族氨基酸,共15種:丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、甘氨酸、絲氨酸、蘇氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。
芳香族氨基酸,共3種:苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。
雜環氨基酸,共2種:組氨酸、脯氨酸(雜環亞氨基酸)。
氨基酸有多少種?
氨基酸有20種,分別是:
1、非極性氨基酸(疏水氨基酸)8種:丙氨酸(Ala)、纈氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、異亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、蛋氨酸(Met)。
2、極性氨基酸(親水氨基酸):
①極性不帶電荷的7種:甘氨酸(Gly)、絲氨酸(Ser)、蘇氨酸(Thr)、半胱氨酸(Cys)、酪氨酸(Tyr)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)。
②極性帶正電荷的氨基酸(堿性氨基酸) 3種:賴氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、組氨酸(His)。
③極性帶負電荷的氨基酸(酸性氨基酸) 2種:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。
相關作用:
氨基酸與糖類物質發生羰氨反應是食品加工中重要的香氣和上色的重要原因,在反應過程中消耗了一部分氨基酸和糖,生成了風味物質。氨基酸也會加熱分解生成某些風味物質,或在細菌的分解下產生具有異味的物質,所以氨基酸是風味物質的前提物質,也是腐敗菌的營養物質。
蛋白質是一類大分子物質,可以在酸、堿或蛋白酶的作用下水解為小分子物質:蛋白質徹底水解后,能得到其基本組成單位——氨基酸。
存在于自然界中的氨基酸有300余種,但是參與構成蛋白質的氨基酸通常有20種,并且它們均屬于L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。這些氨基酸以不同的連接順序通過肽鍵連接起來構成蛋白質。
氨基酸有多少種呢?
甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸、硒半胱氨酸和吡咯賴氨酸。
氨基酸為無色晶體,熔點超過200℃,比一般有機化合物的熔點高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和堿溶液中,不溶或微溶于乙醇或乙醚等有機溶劑。
氨基酸在水中的溶解度差別很大,例如酪氨酸的溶解度最小,25℃時,100g水中酪氨酸僅溶解0.045g,但在熱水中酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在,因為它們極易溶于水,因潮解而難以制得結晶。
1、 色澤和顏色:各種常見的氨基酸易成為無色結晶,結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異。如L-谷氨酸為四角柱形結晶,D-谷氨酸則為菱形片狀結晶。
2、 熔點:氨基酸結晶的熔點較高,一般在200~300℃,許多氨基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO2。
3、 溶解度:絕大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別,如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大,酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶于強堿和強酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。
4、 味感:氨基酸及其衍生物具有一定的味感,如酸、甜、苦、咸等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講,一般來說,D-型氨基酸都具有甜味,其甜味強度高于相應的L-型氨基酸。
5、 紫外吸收特性:各種常見的氨基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區具有明顯的光吸收現象。而大多數蛋白質中都含有這3種氨基酸,尤其是酪氨酸。因此,可以利用280nm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量。
理化特性
1、都是無色結晶。熔點約在230℃以上,大多沒有確切的熔點,熔融時分解并放出CO2;都能溶于強酸和強堿溶液中,除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲狀腺素外,均溶于水;除脯氨酸和羥脯氨酸外,均難溶于乙醇和乙醚。
2、具有兩性。有堿性[二元氨基一元羧酸,例如賴氨酸(lysine)];酸性[一元氨基二元羧酸,例如谷氨酸(Glutamic acid)];中性[一元氨基一元羧酸,例如丙氨酸(Alanine)]三種類型。大多數氨基酸都呈顯不同程度的酸性或堿性,呈顯中性的較少。
所以既能與酸結合成鹽,也能與堿結合成鹽。
3、由于有不對稱的碳原子,呈旋光性(除甘氨酸外)。同時由于空間的排列位置不同,又有兩種構型:D型和L型,組成天然蛋白質的氨基酸,都屬L型。
由于以前氨基酸來源于蛋白質水解(現在大多為人工合成),而天然蛋白質水解所得的氨基酸大多為α-氨基酸,所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。
以上內容參考:百度百科-氨基酸