氨基酸的縮寫符號

氨基酸的縮寫符號是AA，英文全稱：amino acid。

氨基酸為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉鹽和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。

氨基酸一般易溶于水、酸溶液和堿溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有機溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100 g水中酪氨酸僅溶解0.045 g，但在熱水巾酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在，因為它們極易溶于水，因潮解而難以制得結晶 。

各種常見的氨基酸易成為無色結晶，結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異。如L一谷氨酸為四角柱形結晶，D一谷氨酸則為菱形片狀結晶。

擴展資料

氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH3+纈氨酸離子和能接受質子的COO-負離子，因此氨基酸是兩性電解質。

氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決于所處環境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處于正負電荷數相等，即凈電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即凈電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。

氨基酸分子中同時含有酸性基團和堿性基團，因此，氨基酸既能和較強的酸反應。也能與較強的堿反應而生成穩定的鹽，具有兩性化合物的特征。

當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負電荷數相等，凈電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(isoelectric point)，通常用pI表示。

在等電點時，氨基酸主要以偶極離子的形式存在。當氨基酸溶液的pH大于pI時(如加入堿)，氨基酸中的一NH3+給出質子，平衡右移，這時氨基酸主要以陰離子形式存在，若在電場中，則向正極移動。反之，當溶液的pH小于pI時(如加入酸)，氨基酸中的一COO-結合質子，使平衡左移，這時氨基酸主要以陽離子形式存在，若在電場中，則向負極移動。

參考資料來源：百度百科-氨基酸

氨基酸的化學公式？

氨基酸的化學式如下圖;

氨基酸的化學性質與其氨基、羧基或側鏈有關。羧基的反應主要是成鹽和成酯，后者常用于多肽合成中的羧基保護。某些酯有活化作用（如對硝基苯酯），可增加羧基活性，在多肽合成中用于活化羧基。在脫羧酶的催化下，氨基酸可脫去羧基，形成伯胺（脯氨酸除外）。

氨基性質活潑，相關反應很多。氨基可與酰化試劑，如酰氯或酸酐在堿性溶液中反應，生成酰胺，在多肽合成中可用于保護氨基。類似的反應也可以用來對肽鏈N-末端氨基進行標記，用于蛋白質測序或末端分析。比如氨基酸與丹磺酰氯(DNS-Cl)發生磺酰化反應，生成DNS-氨基酸；

氨基酸與異硫氰酸苯酯(PITC)生成苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），用于蛋白質測序（Edman降解）。還有一種曾用于蛋白質測序的桑格爾試劑（2,4-二硝基氟苯，DNFB）是與氨基發生烴基化反應，生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。

氨基酸在室溫下與亞硝酸反應，會發生脫氨，生成羥基羧酸和氮氣。賴氨酸的側鏈氨基也能反應，但速度較慢。這個反應可用于蛋白質的化學修飾及氨基酸定量。氨基酸在轉氨酶的催化下脫去氨基，會生成相應的酮酸。

擴展資料:

一些生成有色化合物的反應統稱顏色反應，常用于氨基酸的檢驗：

酪氨酸、組氨酸能與重氮化合物反應(Pauly反應)，可用于定性、定量測定。組氨酸生成棕紅色的化合物，酪氨酸為桔黃色。

精氨酸在氫氧化鈉中與1-萘酚和次溴酸鈉反應，生成深紅色，稱為坂口反應。用于胍基的鑒定。

酪氨酸與硝酸、亞硝酸、硝酸汞和亞硝酸汞反應，生成白色沉淀，加熱后變紅，稱為米倫反應，是鑒定酚基的特性反應。

色氨酸中加入乙醛酸后再緩慢加入濃硫酸，在界面會出現紫色環，用于鑒定吲哚基。

參考資料來源：百度百科-氨基酸

氨基酸成分是什么？

組成氨基酸元素的主要有碳、氫、氧、氮，氨基酸是含有氨基和羧基的一類有機化合物的通稱，生物功能大分子蛋白質的基本組成單位，是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。

氨基酸為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多，α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。

氨基酸一般易溶于水、酸溶液和堿溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有機溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100g水中酪氨酸僅溶解0.045g，但在熱水中酪氨酸的溶解度較大。

氨基酸作用：

蛋白質在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內并不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子后被利用的。

氨基酸在人體的胃腸道內并不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸后，在小腸內被吸收，沿著肝門靜脈進入肝臟。

一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。

1g氨基酸含多少g氮

1g氨基酸含0.16g氮，氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后的化合物。氨基酸是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。是含有堿性氨基和酸性羧基的有機化合物。氨基連在α-碳上的為α-氨基酸。組成蛋白質的氨基酸大部分為α-氨基酸。

20種必須氨基酸的英文縮寫是？

Gly——甘氨酸? ? ? ? ?Ala——丙氨酸? ? ? ? ? ? ?Val——纈氨酸? ? ? ? ? Leu——亮氨酸?

Ile——異亮氨酸? ? ? ?Phe——苯丙氨酸? ? ? ? Trp——色氨酸? ? ? ? ? Tyr——酪氨酸?

Asp——天冬氨酸? ? ? Asn——天冬酰胺? ? ? ? Glu——谷氨酸? ? ? ? ? Lys——賴氨酸?

Gln——谷氨酰胺? ? ? Met——甲硫氨酸? ? ? ? ?Ser——絲氨酸? ? ? ? ?Thr——蘇氨酸

Cys——半胱氨酸? ? ? ? Pro——脯氨酸? ? ? ? ? ?His——組氨酸? ? ? ? Arg——精氨酸?

氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-…w-氨基酸，但經蛋白質水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十幾種，他們是構成蛋白質的基本單位。

擴展資料：

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

1.氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在過氧化氫酶催化下，生成H2O和O2，解除對細胞的毒害。

2.非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個氨基酸互相發生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫酰胺基作用。

3.轉氨基作用。轉氨作用是氨基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

4.聯合脫氨基：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體借助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：

1）以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，并釋放出氨。2）通過嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。

參考資料：百度百科-氨基酸